Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w konkurencji z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym duży w konfrontacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego odbywanie zapewne stanowić podstawowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był niesamowici pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą teraz korzystać też chemicy, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata

– Istnieje wtedy dziś wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rozmiarze nauk chemicznych i o produktach.

Realizowane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w niniejszym wirusie. – To zapewnia mu pozostanie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (zapobiegałby jego praca – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże stanowił modny, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten poważny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki ważny. – Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowici pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na starcie lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wysoce podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się produktami z wszelkim światem

Jak tłumaczy, stanowi toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że skoro powstaną leki uderzające w obecny enzym, toż będą one przeszkadzać wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. Oraz to świadczy, iż będą mniej toksyczne.

Praca (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest dotąd w trakcie recenzowania, lecz jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest wygodny online. – Toż istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestnikach – zaznacza naukowiec. I liczy, iż w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i możliwościami współpracy komunikują się zespoły z drugich części świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna spośród najważniejszych informacji, jakie można korzystać o tym enzymie. Więc jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym że się łączyć w pierwszych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czyli więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też zrobić mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i dopasowywać do niego nawet leki, które szybko spotykają się na rynku – mówi naukowiec.

Dodaje, że z badań tych mogą teraz korzystać też chemicy czy firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.

– Właśnie na przypadku jesteśmy własne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo działalności jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje badania tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i otrzymywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie rosną w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona działać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na pracę Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

0 0 vote
Article Rating
Subscribe
Powiadom o
guest
0 komentarzy
Inline Feedbacks
View all comments